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3倍长。）但是在通常不
拉伸的状态下，角蛋白分子显示出比较复杂的排列，称为
α构型。
1951年，加利福尼亚理工学院的泡令和科里提出，
α…构型的多
肽链呈螺旋形（类似螺旋楼梯）。为了弄清原子之间所有的键在未
拉紧的自然取向的状态下
α…构型的排列情况，他们设计了各种模
型，最后确定螺旋的每一圈具有
3。6个氨基酸的长度，即相当于
5。4埃。
什么东西能够使一个螺旋保持它的形状呢？泡令认为，这种
东西就是所谓的氢键。我们已经看到，当
1个氢原子连接到
1个
氧原子或
1个氮原子上的时候，氧原子或氮原子占用了大部分成
第十二章 蛋白质
第十二章 蛋白质
键电子，因而氢原子略带正电荷，而氧原子或氮原子略带负电荷。
在螺旋中，在螺旋转弯上或下的
1个氧原子或
1个氮原子附近，有
1个氢原子周期性地出现，靠近氧原子或氮原子。略带正电的氢
原子被略带负电的邻居所吸引。这种吸引力虽然只有一般化学键
吸引力的
1/20，但足以使螺旋保持其形状了。可是，牵拉纤维很
容易使螺旋展开，于是将纤维拉长。
至此，我们只是讨论了蛋白质分子的主链，即……
CCNCCNCCNCCN……
型的链，氨基酸的各种侧链在蛋白质结构中也起
着重要的作用。
除甘氨酸外，所有的氨基酸都至少有一个不对称的碳原子，即
在羧基和氨基之间的那个碳原子。所以每一种氨基酸都可以以两
种旋光异构体存在。这两种异构体的通式是：
OO
COH COH
H C NH2 NH2 C H
侧链
侧链
D…型氨基酸 L…型氨基酸
但是，化学分析和
X射线分析看来都相当肯定，多肽链仅仅
是由
L…型氨基酸组成的。在这种情况下，相邻氨基酸的侧链伸出
在主链的异侧；相间的侧链伸出在主链的同侧。由两种异构体的
混合物组成的链不可能稳定，因为当
L…型氨基酸和
D…型氨基酸相
邻的时候，在同一侧就会有两个相邻的侧链突出出来，这样就会使
侧链拥挤，并使键变形。
侧链是把相邻的肽链连接在一起的重要因素。当一条链上的
1个带负电荷的侧链靠近其邻居上的
1个带正电荷的侧链时，它
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们会形成
1个静电键。侧链还可以提供起连接作用的氢键。不仅
如此，双头的氨基酸胱氨酸能够把它的一个氨
…羧顺序插入一个链
中，而把另一个氨
…羧顺序插入下一个链中。于是两个链被侧链里
的两个硫原子连接在一起（二硫键）。多肽键的连接可以说明蛋白
质纤维的强度。它解释了为什么看上去很脆弱的蜘蛛网却非常坚
韧，为什么角蛋白能够形成像指甲、老虎的爪子、鳄鱼的鳞、犀牛的
角那样坚硬的结构。
溶液中的蛋白质
上面这一切很好地说明了蛋白质纤维的结构。溶液中的蛋白
质情况又如何呢？它们具有什么样的结构呢？
它们确实具有一定的结构，但是这种结构非常脆弱。对溶液
稍微加热或搅动，或加入一点儿酸、碱，或任何其他的环境变化，都
会使溶解的蛋白质变性，即蛋白质失去执行其自然功能的能力，而
且它的许多特性也会改变；还有，变性作用通常是不可逆的，例如，
煮硬的鸡蛋就再也不能变软了。
看来可以肯定，变性作用与多肽主链失去某种特殊的构型有
关。到底结构的哪一部分被破坏了呢？对于溶液中的蛋白质，
X
射线衍射无能为力，但是我们可以利用其他技术。
例如，1928年，印度物理学家喇曼发现，被溶液中的分子所散
射的光，波长会发生一定程度的变化。根据这种变化的性质，可以
推断出分子的结构。由于这项喇曼效应的发现，喇曼获得了
1930
年的诺贝尔物理学奖。（光的这种波长变化，一般叫做进行散射的
分子的喇曼光谱。）
20年后，根据原子核具有磁性这一事实，人们又发展了另一
种巧妙的方法。受到强磁场作用的分子能够吸收某些频率的无线
电波，称做核磁共振，通常缩写为
NMR，可以从中得到关于原子
第十二章 蛋白质
第十二章 蛋白质
之间的键的信息。特别是，核磁共振技术能够确定分子内部微小
的氢原子的位置，而
X射线衍射却探测不出来。核磁共振技术是
在
1946年由两组人员各自独立研究出来的。一组人员由珀塞耳
领导（后来珀塞耳首先探测到由空间的中性氢原子发射的射电波，
见第二章），另一组由瑞士血统的美国物理学家
F。布洛赫领导。
由于这一成就，珀塞耳和
F。布洛赫分享了
1952年的诺贝尔物理
学奖。
现在再回到溶液中蛋白质的变性的问题上。美国化学家多蒂
和布劳特利用光散射技术研究溶液中合成的多肽链，发现它们具
有螺旋结构。通过改变溶液的酸度，多蒂和布劳特能够把这些螺
旋分解成不规则的小圈；通过调整溶液的酸度，可以使螺旋复原。
他们还证明，螺旋变成不规则的小圈降低了溶液的旋光性。他们
甚至能够证明蛋白质螺旋扭转的方向：蛋白质螺旋是沿着左旋螺
纹的方向扭转的。
所有这些发现表明，一种蛋白质的变性与其螺旋结构的被破
坏有关。
蛋白质分子的分解
上面我们从总体上讨论了蛋白质分子的结构——链的一般形
状。蛋白质分子结构的细节又是怎样的呢？例如，在某个给定的
蛋白质分子中，每一种氨基酸各有多少个呢？
我们可以把一个蛋白质分子分解成组成它的各种氨基酸（通
过在酸中加热），然后测定混合液中每一种氨基酸有多少。遗憾的
是，有些氨基酸在化学性质上彼此非常相似，用普通的化学方法几
乎不能把它们截然分开，而用色谱法能够把各种氨基酸分得清清
楚楚（见第六章）。1941年，英国生物化学家马丁和辛格首先把色
谱法应用于这个方面。他们采用的是用淀粉作为色柱里的填料。
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1948年，美国生物化学家 S。 穆尔和斯坦把氨基酸的淀粉色谱法的
效率提高到一个新水平，因此，他们分享了 1972年的诺贝尔化学
奖。
把各种氨基酸的混合液倒入淀粉柱里，待所有的氨基酸分子
附着在淀粉颗粒上以后，再用新鲜的溶剂把氨基酸从柱中慢慢地
淋洗下去。每一种氨基酸都以自己特定的速率从柱中向下移动。
当每一种氨基酸从柱的底部分别流出时，那种氨基酸溶液的液滴
就被收集在一个容器里；然后用一种能够使氨基酸呈色的化学药
品，对每一个容器里的溶液进行处理。颜色的强度表示溶液中某
种氨基酸的含量。这种颜色强度是用一种叫做分光光度计的仪器
测量的。分光光度计可以通过某一特定波长的光被吸收的量显示
出颜色的强度（图 12…2）。
图 12…2分光光度计。光束被分为两部分，一部分通过要分析的标本，而另一
部分直接到光电池。因为通过标本的光束被减弱，在光电池中释放的电子比未
被吸收的光束释放的少，所以这两部分光束在示波器上显示出电位差，这样就可
以测量出标本的光的吸收量
［顺便说一下，分光光度计也可以用在其他的化学分析上。如
果让波长连续增加的光通过一种溶液，吸收的量就会平稳地改变，
在某些波长时上升到最大值，而在另一些波长时下降到最小值。
结果形成一种吸收光谱。每一种原子团都有自己特定的一个或几
第十二章 蛋白质
第十二章 蛋白质
虽然用淀粉色谱法测定氨基酸非常令人满意，但是在这种方
法发展起来的时候，马丁和辛格研究出了一种更简单的色谱法，叫
做纸色谱法（图 12…3）。各种氨基酸能够在一张滤纸上被分开
图 12…3纸色谱法
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把
1～2滴不同氨基酸
的混合液滴在滤纸的一个角上，然后把滤纸这一边的边缘浸入丁
醇一类的溶剂中。由于毛细作用，溶剂沿着滤纸慢慢地移动。（将
吸水纸的一角浸入水中，你就会看到这种现象。）溶剂经过液滴时
顺便带上氨基酸分子，因而使氨基酸分子也沿着滤纸移动。如同
淀粉色谱法一样，每种氨基酸都以特定的速率沿滤纸移动。过一
段时间以后，混合液中的各种氨基酸便在滤纸上分成一系列的斑
点。有些斑点可能含有两种或三种氨基酸。要把这些氨基酸再分
开，需要等滤纸干燥以后，把滤纸从原来的位置旋转
90度，然后把
新的边缘浸入第二种溶剂中，这种溶剂将把这几种氨基酸再分别
沉积成几个斑点。最后，待整张滤纸干燥以后，再用化学药品冲
洗，使氨基酸的斑点带色或变黑。这真是一种富有戏剧性的奇观：
原来混合在一种单一溶液中的各种氨基酸，现在布满整张滤纸，就
像一幅由彩色斑点拼成的工艺品。有经验的生物化学家根据斑点
所占的位置，能够识别出每一种氨基酸，几乎一眼就能看出原蛋白
质的成分。把一个斑点溶解，他们甚至能够测量出这种蛋白质中
某种氨基酸的含量。由于对这项技术的发展，马丁和辛格获得
1952年的诺贝尔化学奖。
（1952年，马丁同詹姆斯一起，把这种技术原理应用在分离气
体上。各种气体或蒸汽的混合物可以利用氮或氦一类惰性载气的
气流通过液态溶剂或吸收性固体的表面。混合的气体通过后，在
另一端出现时就分开了。这种气相色谱法特别有用，因为它分离
速度快，而且非常精密，能够探测出痕量的杂质。）
色谱分析准确地估计出了各种蛋白质的每一种氨基酸含量。
例如，已经